More About Me...

Lorem ipsum dolor sit amet, nisl elit viverra sollicitudin phasellus eros, vitae a mollis. Congue sociis amet, fermentum lacinia sed, orci auctor in vitae amet enim. Ridiculus nullam proin vehicula nulla euismod id. Ac est facilisis eget, ligula lacinia, vitae sed lorem nunc. Orci at nulla risus ullamcorper arcu. Nunc integer ornare massa diam sollicitudin.

Another Tit-Bit...

Lorem ipsum dolor sit amet, nisl elit viverra sollicitudin phasellus eros, vitae a mollis. Congue sociis amet, fermentum lacinia sed, orci auctor in vitae amet enim. Ridiculus nullam proin vehicula nulla euismod id. Ac est facilisis eget, ligula lacinia, vitae sed lorem nunc.

Enzim Fisiologi Tumbuhan


PENDAHULUAN

Satu karakteristik penting dari organisme hidup  adalah berlangsungnya secara teratur sejumlah reaksi kimia yang kompleks namun terkoordinasi dengan baik di dalam setiap selnya. Walaupun terjadi banyak tipe reaksi yang berbeda pada setiap waktu tertentu, namun tidak terjadi kekacauan. Senyawa yang mengontrol metabolisme ini disebut enzim. Kesemua enzim ini beserta kegiatannya harus terkoordinasi sedemikian rupa sehingga produk-produk yang sesuai dapat terbentuk dan tersedia pada tempat yang tepat, dalam  jumlah yang tepat, pada waktu yang tepat, dan dengan penggunaan enzim seminimum mungkin. Enzim adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Suatu katalisis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju reaksi tanpa harus dipergunakan oleh reaksi itu. Dengan tidak adanya enzim, lalu lintas kimiawi malalui jalur-jalur metabolisme akan menjadi sangat macet.
Setiap reaksi kimiawi melibatkan pemutusan ikatan dan pembentukan ikatan. Misalnya, hidrolisis sukrosa melibatkan pertama-tama pemutusan ikatan antara glukosa dan fruktosa dan kemudian pembentukan ikatan baru dengan suatu atom hidrogen dan suatu gugus hidroksil dari air. Biasanya enzim mempercepat reaksi dengan faktor antar 108 dan 1020. Dibandingkan dengan katalisator buatan manusia, enzim 108 hingga 109kali lebih efektif. Selain itu enzim lebih spesifik dari pada katalisator anorganik atau organik buatan dalam macam reaksi yang dikatalisisnya.
Enzim terdapat dalam semua sel, tetapi tidak tercampur merata di seluruh sel. Tumbuhan juga menghasilkan senyawa metabolit sekunder yang berfungsi untuk melindungi tumbuhan dari serangan serangga, bakteri, jamur dan jenis pathogen begitu juga manusia, pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil disebut anabolisme yang membutuhkan energi. Sebaliknya, katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang lebih kecil yang menghasilkan energi. Baik anabolisme maupun katabolisme berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.
Enzim terkonsentrasi dalam kompartemen-kompartemen, misalnya enzim untuk fotosintesis terdapat pada dalam kloroplas, untuk respirasi terutama terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Pengelompokkan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses-proses seluler karena dua hal, yaitu pertama, membantu memastikan bahwa konsentrasi reaktan cukup di tempat enzim tersebut terdapat, dan kedua, membantu memastikan bahwa satu senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh kerja enzim lain yang berkompetisi yang juga dapat bekerja pada senyawa tersebut di tempat lain dalam sel.

PEMBAHASAN

I. KOFAKTOR: AKTIVATOR,GUGUS PROSTETIK DAN KOENZIM
Banyak enzim untuk aktivitasnya memerlukan komponen non protein yang disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang relatif lebih tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat dibedakan tiga tipe  kofaktor yaitu aktifator, gugus prostetik dan koenzim. Banyak molekul organik, beberapa berkerabat dengan vitamin, berlaku sebagai kofaktor.  Molekul kofaktor akan berikatan dengan enzim (seperti pada gugus prostetik) atau hanya berasosiasi lemah dengan enzim (seperti pada koenzim). Pada kedua keadaan, molekul kofaktor berperan sebagai pembawa kelompok atom, atom tunggal atau elektron akan dipindahkan dari suatu tempat ke tempat lain dalam satu jalur metabolisme.
Di samping komponen proteinnya, beberapa enzim juga mengandung senyawa organik nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil yang disebut kofaktor. Tidak seperti enzim, kofaktor itu stabil pada suhu yang relatif tinggi dan yang tetap tidak berubah pada akhir suatu reaksi. Dapat dibedakan tiga tipe kofaktor yaitu ion anorganik (aktivator), gugus prostetik dan koenzim. 
a. Ion-ion  anorganik sebagai aktivator enzim
Aktivator biasanya berikatan lemah dengan satu enzim. Banyak enzim yang berasosiasi dengan glikolisis memerlukan logam sebagai aktivator. Logam yang  diketahui merupakan aktivator dari sistem enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co. Beberapa unsur hara dapat berperan sebagai aktivator enzim,ion Mg2+ berperan sebagai aktivator enzim-enzim yang menggunakan ATP atau nukleosida difosfat atau trifosfat lainnya sebagai substrat. Kompleks enzim-substratnya adalah kompleks Mg-ATP-enzim. Ion Mg2+ berperan sebagai aktivator logam untuk sebagian besar enzim yang menggunakan ATP atau nukleosida difosfat atau trifosfat sebagai substrat. Satu kelat yang stabil dibentuk antara ATP dan Mg2+. Kompleks enzim substrat akan menjadi satu kompleks Mg-ATP enzim. Mg2+ juga berkombinasi dengan ADP. Pada jurnal yang berjudul “Aktivitas Ligninolitik Jenis Ganoderma pada Berbagai Sumber Karbon”, dimana logam yang diketahui dalam aktivator sistem enzim ini adalah Mn.
Selain itu pada jurnal “Influence of Cadmium and Mercury on Activities of Ligninolytic Enzymes and Degradation of Polycyclic Aromatic Hydrocarbons by Pleurotus ostreatus in Soil” logam Mn yang diketahui dalam aktivator sistem enzim memberikan peranan penting dalam aktivitas enzim ligninoltik.
Demikian pun Mn2+ dapat berkombinasi dengan ADP atau ATP menurut cara yang sama membentuk satu kelat yang sering sama aktifnya seperti yang dibentuk dengan Mg2+. Kombinasi kation dengan substrat dan bukan dengan enzim penting bagi kation bervalensi dua, tetapi kombinasi langsung beberapa enzim dengan mangan, besi, seng, tembaga, kalsium, dan kalium juga terjadi, seperti yang terlihat dengan besi atau tembaga pada sitokrom oksidase.
b. Gugus prostetik
Gugus prostetik terikat erat pada molekul protein enzim dengan ikatan kovalen dan esensial untuk aktivitas katalitik enzim yang bersangkutan, contohnya adalah enzim dehidrogenase yang berperan dalam respirasi dan perombakan asam lemak. Enzim dehidrogenase ini mengandung pigmen kuning yang disebut flavin yang terikat pada protein, dimana flavin ini esensial bagi aktivitas enzim tersebut karena kemampuannya untuk menerima dan memindahkan atom H selama proses reaksi berlangsung.
Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. Senyawa organik terintegrasi sedemikian sehingga membantu fungsi katalisis enzimnya misal FAD, FMN, dan biotin. Beberapa enzim dehidrogenase yang terlibat dalam respirasi dan penguraian asam lemak mengandung pigmen kuning disebut flavin yang melekat pada protein. Flavin penting untuk aktivitas enzim karena kemampuannya menerima dan kemudian memindahkan atom hidrogen selama reaksi katalisis. Sebagai contoh FAD mengandung riboflavin (vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom hidrogen. Beberapa enzim mempunyai gugus prostetik yang mengandung ion logam (misal besi atau tembaga pada sitokrom oksidase). Gugus prostetik dari sitokrom berperan sebagai pembawa elektron. Pada waktu menerima elektron, besi terinduksi menjadi FE2+ pada waktu melepaskan elektron besi akan reoksidase menjadi Fe3+.
c.       Koenzim
Banyak enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya yang disebut koenzim. Kebanyakan koenzim terdiri atas vitamin atau bagian vitamin. Telah ditemukan bahwa beberapa dari vitamin B merupakan komponen utama koenzim.  Contoh koenzim adalah NAD, NADP, koenzim A dan ATP.Misal, NAD (nikotinamid adenin dinokleotida) yang berasal dari vitamin asam nikotinat terdapat dalam bentuk terduksi dan teroksidasi. Pada keadaan teroksidasi berfungsi dalam katalis sebagai akseptor hidrogen yang diperlukan enzim dalam tumbuhan. Koenzim dan aktivator logam umumnya tidak melekat erat pada enzim, kadang-kadang tidak terdapat perbedaan yang jelas anara koenzim dan ggus

II. MEKANISME KERJA ENZIM
Bagaimana suatu enzim mempercepat suatu reaksi? Pada waktu reaksi berlangsung, molekul yang berenergi tinggi mengalami perubahan. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi, sehingga mempercepat laju proses. Enzim melakukan hal ini dengan menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Adanya enzim sangat mengurangi (menurunkan) energi aktivitas suatu reaksi. Jika energi aktivasi untuk suatu reaksi itu rendah, lebih banyak molekul (substrat) dapat bereaksi daripada tanpa enzim. Enzim menigkatkan kecepatan reaksi keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi. Misalnya energi aktivasi untuk reaksi hidrolisis sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa kira-kira 32.000 kalori per mol, tetapi dengan adanya enzim invertase energi aktivasi menurunkan energi aktivasi menjadi kira-kira 9.400 kalori per mol.
Agar reaksi dapat berlangsung (reaksi yang spontan sekalipun) memerlukan aktivasi. Molekul-molekul yang akan bereaksi itu, akan menjadi bentuk antara yang tidak stabil untuk diubah menjadi produk. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi, sehingga mempercepat laju proses.
Enzim melakukan hal ini dengan menurunkan energi yang diperlukan reaksi, dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Cara kerjanya ialah dengan membentuk kompleks enzim-substrat sebagai bentuk antara yang untuk itu tenaga yang diperlukan jauh lebih sedikit daripada mengaktifkan substrat itu secara langsung.
Selama berjalanya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim substrat. Kompleks enzim substrat di hipotesiskan pertama kali oleh Fizche yang memperkirakan bahwa antara enzim dan substrt terjadi persatuan yang kaku seperti kunc dan anak kunci. Substrat adalah kunci yang bentuknya komplemen dengan enzim atau anak kunci. Bagian enzim tempat substrat berkombinasi disebut tempat aktif.
Jika kompleks enzim substrat dibentuk maka kompleks diaktifkan untuk membentuk hasil-hasil reaksi. Setelah terbentuk hasil-hasil tidak lagi sesuai dengan tempat aktif dan dilepaskan dan tempat aktif siap menerima molekul substrat lain.
Berbeda dengan susunan tempat aktif yang kaku. Koshland memperkirakan bahwa enzim dan tempat aktifnya merupakan struktur yang secara fisik lebih fleksibel dari pada yang telah diuraikan terdahulu. Koshland menggambarkan bahwa teradi interaksi dinamis antara enzim dan substrat. Jika substrat berkombinasi dengan enzim, substrat menginduksi perubahan-perubahan dalam struktur (konfirmasi) tempat aktif enzim sehingga fungsi katalis enzm berlangsung sangat efektif. Pemikiran ini dikenal dengan hipotesis induced fit (hipotesis yang sesuai terinduksi). Pada beberapa keadaan, struktur molekul substrat juga berubah selama di induksi sesuai, sehingga kompleks enzim substrat lebih berfungsi.

PENGARUH DENATURASI TERHADAP AKTIVITAS ENZIM
Jika struktur enzim berubah sehingga substrat tidak dapat lagi berikatan, maka aktivitas katalisis enzim akan hilang. Beberapa faktor yang menyebabkan perubahan seperti itu yang dengan perkataan lain menyebabkan denaturasi. Pada banyak keadaan denaturasi tidak dapat balik. Suhu yang tinggi mudah memututskan ikatan hidrogen dan menyebabkan denaturasi yang tidak dapat balik. Pemanasan ekstrem menyebabkan terbentuknya ikatan-ikatan kovalen baru antara rantai-rantai polipeptida atau anatara bagian ranti yang sama dan ikatan-ikatan ini sangat stabil.
Suhu rendah selalu dipertahankan selama ekstraksi dan pemurnian enzim untuk mencegah denaturasi oleh panas. Ini dilakukan walaupun enzim biasa terdapat tidak terdenaturasi dalam sel-sel pada suhu yang lebih tinggi. Belum diketahui dengan pasti sebab yang menimbulkan denaturasi pada waktu pemurnian enzim pada suhu yang sama dengan suhu yang normal sel, tetapi kemungkinan adalah bahwa prosedur ekstraksi dan pemurnian telah mengambil atau mengencerkan zat-zat yang biasanya melindungi enzim. Selain itu mungkin homogenasi (penghancuran ) sel sering membebaskan dan menyebabkan enzim terdedah ke zaat-zat pendenaturasi dari kompartemen subseluler (misal vakuola) yang in vivo dicegah ileh membran agar tidak berhubungan dengan enzim. Beberapa enzim diketahui inaktif pada suhu rendah selama pemurnian. Ini pun karena terjadi suatu perubahan struktur enzim.
Oksigen dan zat-zat pengoksidasi lain juga mendenaturasi banyak enzim yang sering disebabkan terbentuknya jembatan disulfida jika dalam rantai terdapat gugus SH sistein. Zat-zat pereduksi menyebabkan terputusnya jembatan disulfida dan terbentuk dua gugus SH . logam berat seperti Ag+, Hg2+, Hg+, atau Pb2+ dapat mendenaturasi enzim. Banyak pelarut organik juga mendenaturasi enzim.
Jika enzim dalam keadaan kering, enzim itu kurang peka terhadap denaturasi panas dari pada juka enzim itu terhidrasi. Itulah sebabnya bii yang kering dan jamur atau spora bakteri yang kering tahan terhadap suhu tinggi, dan adanya uao adalam autoklaf yang digunakan untuk sterilisasi mengingatkan ke efektifan perlakuan daripada oven kering pada sugu yang sama. Keadaan kering itu juga mencegah denaturasi enzim oleh suhu rendah dalam biji, tunas dan bagian lain tumbuhan selama musim dingin.
Beberapa faktor dapat menyebabkan alterasi struktur molekul enzim. Alterasi struktur molekul enzim ini disebut denaturasi. Pada dasarnya enzim yang telah mengalami denaturasi, masih dapat kembali ke bentuk normalnya dan dapat kembali berfungsi. Pada kondisi yang lebih ekstrim, enzim dapat dirombak dan tidak dapat balik, misalnya pada kondisi suhu yang lebih tinggi. Ekstraksi dan purifikasi enzim harus dilakukan pada suhu yang relatif rendah untuk menghindari terjadinya denaturasi, walaupun seandainya pada kondisi di dalam sel, enzim tersebut tidak terdenaturasi pada suhu yang relatif tinggi.
Oksigen dan zat-zat pengoksidasi lain juga mendenaturasi banyak enzim, yang sering disebabkan terbentuknya jembatan disulfida jika dalam rantai terdapat gugus-SH dari sistein. Zat-zat pereduksi menyebabkan terputusnya jembatan disulfida dan terbentuk dua gugus-SH. Logam berat seperti Ag+, Hg2+, Hg+ atau Pb2+ dapat mendenaturasi enzim. Pada kadar air yang rendah, enzim lebih tahan terhadap pengaruh suhu tinggi karena denaturasi lebih sulit untuk terjadi. Hal ini yang menyebabkan biji kering dan spora bakteri atau spora jamur lebih tahan terhadap suhu tinggi.

FAKTOR-FAKTOR YANG MEMPENGARUHI LAJU REAKSI ENZIMATIS
1.         Konsentrasi Substrat
Kosentrasi enzim dan konsentrasi substrat masing-masing dapat merupakan pembatas. Katalisis yang hanya terjadi juka enzim dan substrat membentuk satu kompleks sementara. Jadi laju reaksi bergantung kepada jumlah benturan yang terjadi antara substra dan enzim, yang selanjutnya bergantung kepada kosentrasi. Jika terdapat cukup substrat, peningkatan kosentrasi enzim dua kali akan meningkatkan laju reaksi dua kali pula. Dengan penambahan lebih banyak enzim laju reaksi mulai konstan karena substrat kini menjadi pembatas.
Karena molekul enzim jauh lebih besar daripada molekul substrat, maka ikatan kompleks enzim substrat akan lebih sukar terbentuk bila konsentrasi substrat kecil. Bila semua titik ikat aktif dalam molekul enzim telah terisi oleh substrat maka akan terjadi saturasi, kecepatan tidak dapat dinaikkan lagi.
Gambar 3.Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat   (S) dengan kelajuan (v).
2.         Konsentrasi Enzim
Selama jumlah substrat cukup, penambahan konsentrasi enzim akan mempercepat reaksi (teoritis tak terbatas).
3.         Temperatur
Karena enzim merupakan protein maka sangat sensitif terhadap perubahan temperatur. Kenaikan temperatur akan mempercepat reaksi karena kenaikan temperatur menyebabkan penambahan energi kinetik substrat dan enzim, serta bertambahnya jumlah tabrakan antara molekul sebagai akibat agitasi yang lebih besar pada temperatur lebih tinggi.
Meskipun kerusakan enzim mulai terjadi pada temperatur 450C tetapi temperatur di bawahnya sudah dapat merusak enzim bila diberikan dalam waktu lama.
4.         pH
Enzim biasanya dipengaruhi oleh pH medium menurut beberapa cara. Biasanya bagi suatu enzim yang berfungsi terdapat pH optimum yang pada nilai pH lebih tinggi atau lebih rendah dari nilai tersebut akan menurunkan aktivitas enzim itu.
Perubahan pH dapat menyebabkan terjadinya denaturasi, sehingga enzim kehilangan aktivitasnya. Enzim mempunyai pH optimum untuk bekerja paling aktif. Nilai pH optimum untuk sebagian besar enzim adalah sekitar 6 sampai 8, akan tetapi terdapat beberapa perkecualian. Misalnya: pepsin, enzim pencernaan dalam lambung,bekerja paling baik pada pH 2. Sebaliknya,tripsin, enzim pencernaan yang tinggal dalam lingkungan usus yang bersifat basa, memiliki pH optimum 8. Selain efek dari denaturasi , pH juga dapat mempengaruhi laku reaksi menurut dua cara yaitu:
1. Aktivitas enzim sering bergantung kepada adanya gugus asam amino atau karboksil bebas. Gugus itu dapat bermuatan atau tidak bergantung kepada enzim, tetapi hanya satu bentuk yang dianggap efektif pada suatu keadaan. Jika suatu gugus amino yang tidak bermuatan diperlukan, pH optimum akan relatif tinggi sedang gugus karboksil yang normal memerlukan pH rendah.
2. pH mengontrol ionisasi banyak substrat, beberapa substrat harus di ionisasi agar reaksi dapat berlangsung.

5. INHIBITOR (ZAT PENGHAMBAT)
Banyak substrat asing menghambat pengaruh katalisis enzim. Beberapa senyawa itu adalah anorganik ( beberapa kation logam) dan beberapa lagi senyawa organik. Kedua senyawa itu di kelompokkan sebagai inhibitor kompetitif atau non kompetitif berdasarkan pengaruhnya terhadap substrat.
Inhibitor kompetitif biasanya mempunyai strukutr hampir sama dengan substrat, sehingga mampu bersaing untu tempat aktif enzim. Jika kombinasi enzim dan inhibitor seperti itu terbentuk, kosentrasi molekul enzim yang efektif berkurang sehingga laju reaksi menurun. Penambahan lebih banyak substrat asli dapat mengatasi pengaruh inhibitor kompetitif.
Inhibitor non kompetitif tidak mempunyai struktur yang serupa dengan subsrat dan membentuk kompleks enzim inhibitor pada suatu tempat bukan pada tempat aktif. Inhibitor menyebabkan perubahan pada struktur enzim, sehingga walaupun substrat asli berikatan dengan enzim katalisis tidak dapat berlangsung. Pengaruh inhibitor nonkompetitif tidak dapat diatasi hanya dengan meningkatkan kosentrasi substrat asli. Sianida berkombinasi dengan ion logam enzim tertentu (misal ion tembaga dari sitokrom oksidase) dan menghambat aktivitas enzim tersebut. Laju reaksi akan terus menurun dengan meningkatnya kosentrasi inhibitor. Ion-ion logam dan senyawa toksik yang berkombinasi dengan atau merusak gugus sulfhindril (-SH) adalah non kompetitif. Misal ion Hg2+ dapat mengganti atom H pada gugus sulfhidril membentuk merkaptan yang tidak larut.
Aktivitas suatu enzim dapat dihambat (diperlambat atau dihentikan) oleh zat-zat kimiawi melalui berbagai cara. Hambatan enzim dapat dikelompokkan ke dalam tipe non-reversibel (tidak dapat balik) dan reversibel (dapat balik). Ada 2 tipe utama hambatan reversibel, yaitu kompetitif dan nonkompetitif. Hambatan kompetitif dapat dibalik dengan cara menambah konsentrasi substrat, sedangkan yang nonkompetitif tidak dapat menambah konsentrasi substrat.
6. Hasil Reaksi
Laju reaksi enzimatik dapat ditentukan dengan mengukur laju menghilangnya substrat atau laju pembentukan hasil atau keduanya. Menurut salah satu cara tersebut sering terlihat bahwa setelah beberapa waktu reaksi berlangsung lebih lambat. Penurunan laju reaksi diukur, tetapi faktor lain dapat merupakan penyebabnya. Salah satu faktor penting adalah menurunnya secara bersinambungan konsetnrasi substrat atau substra-substrat dan menimbunya hasil. Pada waktu hasil menimbun, kadang-kadang konsentrasi nya cukup tinggi sehingga menyebabkan reaksi dapat balik, dengan ketentuan bahwa potensi kia realatif dari hasil rektan memungkinkan dapat balik. Pada beberapa keadaan, hasil reaksi dapat menghambat kelanjutan reaksi dengan berkombinasi dengan enzim sehingga pembentukan enzim kompleks substrat selanjutnya dihambat.
Pada jurnal yang berjudul “Activity of ligninolytic enzymes during growth and fruiting body development of white rot fungi Omphalina sp dan Pleurotus ostreotus
Abstract: Aktivitas enzim ligninolytic pada jamur putih yang sudah busuk, dalam hal ini adalah  Pleurotus dan omphalina yang dapat diamati selama pengembangan tubuh somatik dan berbuah dalam fermentasi substrat padat dengan menggunakan tandan kosong kelapa sawit (EFB). Aktivitas enzim ini lebih di dominasi oleh kedua lakase omphalina dan pleurotus.  Aktivitas lakase dalam tahap somatik (Perkembangan miselium) yang tinggi dibandingkan tahan pembentukan pembuahan di dalam tubuh. Aktivitas lakase yang agak tinggi jika dibandingkan dengan pleurotus. Puncak aktivitas manganese  peroksida (MnP)dari  omphalina  yang di obervasi dan di beri vaksin sesudah dua minggu, ketika  pleurotus sudah  mencapai puncak kedua  dan empat minggu sesudahnya di beri inokulasi atau pemberian vaksin.  Aktivitas MnP pada pleurotus lebih tinggi dibandingkan dengan omphalina. Pertumbuhan Omphalina di EFB tidak dapat menghasilkan lignin peroksida (LiP) yang kontras pada pleurotus. Puncak aktivitas LiP pada pleurotus yang diberi dua perangsang dan empat minggu sesudah di inokulasi. Aktivitas MnP dan LiP dibius selama pertumbuhan pembuahan di dalam tubuh ketika lakase di tingkatkan pada kedua jamur plurotus dan omphalina. Hal ini memberi kesan pada profil enzim ligninolitik yang di regulasi secara merantai dengan perkembangan pada tahap pembuahan tubuh di omphalina dan pleurotus.
Pada jurnal ini bahan yang digunakan adalah Jamur Omphalina sp dan Pleurotus ostreatus, media sorgum, tandan kosong kelapa sawit (EFB), jamur putih yang sudah membusuk (WRF), dedak padi, CuSO4, Fosfat buffer dengan pH 7,2.Metode yang digunakan adalah:
1.             Kondisi kultur. Kondisi kultur pada Omphalina sp dan Pleurotus ostreatus di inkubasi pada agar dektrosa kentang selama 5-7 hari. Media tersebut diberi diameter 10 mm dengan berat 30 gr dari koloni jamur pada media agar dektrosa kentang yang digunakan untuk inokulum media sorgum pada botol selai (volume100gr). Dan di inkubasi selama duaminggu dengan suhu 26-300C.
2.             Persiapan EFB sebagai media produksi menengah WRF. EFB diperoleh dari PT. Pinago, Palembang, Sumatera Utara. Sebanyak 500 gr EFB dicampur dengan 30% dedak padi yang direndam dengan 150 mikro meter CuSO4 dengan kadar air 50 persen. EFB disterilkan dengan cara inokulasi dua spesies dan di inkubasi di ruangan gelap. Pada proses pembuahan, substrat sepenuhnya terjajah dibuka dan ruang produksi memerah dengan udara segar (1-2 jam setiap hari) untuk mengurangi baik suhu dan tingkat karbon dioksida. Suhu ruang produksi sekitar 28-300C dengan 70-80% tubuh buah relatif humidity.The pertama diproduksi 2-4 minggu setelah inisiasi.
3.             Ekstraksi Enzim. Fosfat buffer dengan pH 7,2 adalah  digunakan untuk mengekstraksi enzim dari media dengan substrat penyangga 1:03 (b / v), sementara tanah menggunakan mortir secara menyeluruh, dan disentrifugasi pada 5.000 rpm selama 10 menit pada 0-40C sentrifugasi diulang sampai bersih filtrat diperoleh.
4.             Aktivitas Enzim Pengukuran. Pengukuran ligninolytic kegiatan dilakukan setiap minggu selama somatik fase sampai dua minggu setelah pembentukan berbuah tubuh. Aktivitas enzim dianalisis dari ekstrak kasar enzim. Aktivitas lakase diukur dengan metode dikembangkan oleh Perez dan Jeffries (1992). Satu unit lakase Aktivitas didefinisikan sebagai jumlah enzim yang mengoksidasi sebuah ABTS (2,2-bis-azino-3 ethlybenzothiazoline-6-sulfonat asam) senyawa per menit pada 370C. Kegiatan LIP diukur dengan pemantauan oksidasi alkohol veratryl untuk veratraldehyde (Tien & Kirk 1984). Satu LIP unit didefinisikan sebagai 1 nmol dari veratryl alkohol (guaiacol) dioksidasi menjadi veratraldehyde per menit. MNP kegiatan ditentukan dengan memantau oksidasi guaiacol spektrofotometri pada 465 nm (Hatakka 1994). Satu unit aktivitas didefinisikan sebagai 1 nmol / l Mn2+ teroksidasi per menit. Aktivitas enzim dianalisis dari masing-masing dari tiga ulangan dan sampel sampel mengganggu. Dalam semua kasus adalah sarana untuk mereplikasi tiga budaya, dengan standar penyimpangan yang ditunjukkan oleh kesalahan

HASIL
Enzim Ligninolytic Kegiatan Omphalina sp. Miselium pertumbuhan Omphalina sp. dalam EFB tumbuh sangat cepat bahwa somatik fase hanya diperlukan empat minggu untuk inkubasi. Tubuh buah dari Omphalina sp. putih dalam warna dengan permukaan mengkilap dan 2-3 cm (Gambar 1a). Setelah awal kolonisasi oleh Omphalina sp, itu. lakase kegiatan yang meningkat tajam dalam kompos dikumpulkan pada tiga minggu setelah inokulasi (1,992 U / ml). Selama perkembangan tubuh buah, kegiatan lakase secara bertahap menurun, meskipun meningkat lagi dua minggu setelah pematangan tubuh buah. Aktivitas MNP meningkat dalam waktu dua minggu setelah inokulasi dan kemudian menurun setelahnya. Kegiatan ini tidak terdeteksi selama tahap pembentukan tubuh buah. Dua minggu setelah pembentukan tubuh buah, aktivitas MNP adalah masih belum terdeteksi. Dalam penelitian ini ditunjukkan bahwa Omphalina sp. tumbuh di EFB tidak mengekskresikan bibir. Enzim Ligninolytic Kegiatan P.ostreatus. Miselium P. ostreatus dijajah tas log dalam waktu empat minggu. Pembentukan tubuh buah diamati dua minggu setelah induksi cahaya. Gambar 1b menunjukkan tubuh buah P. ostreatus yang tumbuh pada media EFB Tubuh buah itu. tebal dan berwarna putih dengan berat biomassa segar mencapai 170 g. Setelah awal kolonisasi P. ostreatus, lakase yang kegiatan sangat tinggi yaitu 1,762 U / ml. Aktivitas lakase menurun setelah dua minggu dan peningkatan dalam tiga minggu sesudahnya . Namun, dalam pembentukan tubuh buah aktivitas lakase berkurang tajam. Namun, ada peningkatan lakase aktivitas setelah pematangan tubuh buah. Kegiatan puncak MNP dari somatik sampai tubuh buah pembangunan terjadi dua kali. Pertama itu accurred dua minggu setelah inokulasi dan puncak kedua diamati selama tubuh buah yaitu pembentukan 0,634 dan 0,799 U / ml masing-masing. Tapi MnPactivity yang berkurang setelah pematangan tubuh buah. Kegiatan LIP dari somatik sampai tubuh buah pembangunan berfluktuasi tetapi aktivitas tertinggi dicapai dalam dua dan empat minggu inkubasi yaitu 0,404 dan 0,708 U / ml masing-masing. Kegiatan Bibir menurun selama tubuh buah pembentukan dan tidak ditemukan setelah berbuah itu tubuh pematangan. Banding Aktivitas Enzim Ligninolytic dari Omphalina sp dan P.. ostreatus dan Konten Lignin pada Media Pertumbuhan. Pertumbuhan miselium dari Omphalina sp. Di EFB lignoselulosa lebih cepat daripada P. ostreatus. Para maksimum kegiatan lakase dari Omphalina sp. Sedikit lebih tinggi meskipun lebih lambat dibandingkan dengan P. ostreatus. Dalam P. ostreatus, ada dua puncak aktivitas lakase saat Omphalina sp. ada satu puncak hanya aktivitas lakase. Yang mirip  Pola juga ditemukan MNP. Namun, P. ostreatus mengeluarkan LIP dalam EFB sebagai media pertumbuhan kontras dengan Omphalina sp. Analisis lignin dari EFB selama fase somatik dan pembentukan tubuh buah menunjukkan bahwa lignin konten dua minggu setelah pembentukan tubuh pada penurunan berbuah EFB diinokulasi dengan kedua Omphalina sp. dan P. ostreatus yaitu 23,98 dan 18,37% masing-masing. Pengurangan lignin tertinggi adalah somatik diamati pada fase (empat minggu inculation) yaitu 17,52 dan 7,04% pada Omphalina sp. dan P. ostreatus masing-masing.

KESIMPULAN DAN SARAN

A.        KESIMPULAN
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa ikut bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme. Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Kerja enzim dipengaruhi oleh konsentrasi substrat, konsentrasi enzim,,suhu, dan pH. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan (denaturasi). Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
B.        SARAN
-           Jika enzim mengalami denaturasi,optimalkan kembali suhunya maka enzim akan mengalami renaturasi  kembali,tetapi tidak semua enzim bisa mengalami renaturasi.
-           Perlu kita ingat  banyak  obat dan racun adalah inhibitor enzim


0 komentar:

Poskan Komentar



 

musik

pirate